新研究表明，帕金森病中毒性α-突触核蛋白的扩散可能依赖于神经元内部的关键运输机制。这些发现暗示了一种可能的策略，可以破坏疾病的进展。图片来源：Shutterstock
研究人员已确定神经元表面存在两种蛋白质可能有助于推动帕金森病在大脑中的扩散。
耶鲁医学院（YSM）的新研究表演，参与运动的
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大脑神经元表面的复合蛋白可能在帕金森病的进展中发挥关键作用。
帕金森病是一种神经退行，其特征是神经元逐渐萎缩并死亡。这种损伤与α-突触核蛋白的积聚有关，这种蛋白质发生折叠后可以从一个神经元传播到另一个神经元。
科学家们仍然没有完全了解α-突触核蛋白是如何在细胞间移动的。《自然·通讯》上发表的一项新研究指出，两种膜蛋白mGluR4和NPDC1是重要的因素，它们说明将错误折叠的α-突触核蛋白从死亡的神经元释放后带入健康的神经元。
斯蒂芬·斯特里特马特，医学博士，哲学博士。文森特·科茨神经病学教授和神经科学教授。图片来源：耶鲁医学院
该研究的资深作者、耶鲁医学院神经病学文森特·科茨教授兼神经科学系主任斯蒂芬·斯特里特马特医学博士表示，这一发现可能有助于开发出更好的帕金森病治疗方法。
他说："错误折叠的α-突触核蛋白是'帕金森病的病理标志'。'如果我们理解它是如何进入神经元的，我们可能可以阻断或抑制疾病的进展，'他补充道。但要做到这一点，'我们需要了解其扩散的分子机制。'"
α-突触核蛋白的运输
包括阿尔茨海默病和帕金森病在内的神经退行正在成为美国迫切的严重的健康问题。 帕金森的初步估计，目前美国搜查了110人帕金森病，每年新增近9万例诊断。
帕金森病通常会导致与运动相关的症状，包括震颤、平衡问题和运动迟缓。这些症状与错误折叠的α-突触蛋白在运动相关的脑细胞中聚集有关。随着这种蛋白质从一个神经元传播到另一个神经元，症状会变得更加严重。
α-突触核蛋白进入新细胞表面的蛋白质的一种可能方式是在细胞表面蛋白上表达。为了测试这种可能性，里特马特和他的同事们生成了4400组细胞，每组设计用于表达不同的表面蛋白，并检查它们中是否存在任何一种与错误折叠的α-突触核蛋白结合蛋白。
上图：健康模型黑质中的多巴胺细胞（绿色）。 中图：暴露于错误折叠α-突触核蛋白的模型中多巴胺细胞损伤。 下图：缺乏mGluR4和NPDC1的模型暴露于错误折叠α-突触核蛋白后，多巴胺细胞得以保存。 图片来源：耶鲁医学院
大多数表面蛋白有结合。然而，有16种蛋白确实有结合，其中包括在帕金森病中损伤的脑区——黑质中的人类多巴胺神经元中发现的两种。研究人员发现，这两种蛋白mGluR4和NPDC1将错误折叠的α-突触核蛋白带入了细胞。
阻止帕金森病病理扩散
这些结果使斯特里特马特和他的
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同事们怀疑mGluR4和NPDC1可能说明α-突触核蛋白在神经元之间移动。为了进一步研究，研究人员对小鼠进行了基因工程改造，使mGluR4或NPDC1不再发挥功能，进而引入错误折叠的α-突触核蛋白。
在正常模型中，引入的错误折叠α-突触蛋白在大脑中积聚，动物出现了类似帕金森病的症状。缺乏功能性mGluR4或NPDC1的模型则没有表现出相同的模式。研究人员还发现，在帕金森病模型中移除这两种表面蛋白的基因降低了死亡风险并阻碍了症状进展。
综合来看，这些实验表明mGluR4和NPDC1共同作用，说明将错误折叠的α-突触核蛋白带入小鼠的神经元。
斯特里特马特表示，这些发现指出了帕金森病治疗的一个可能的新途径。目前的治疗方法主要说明治疗症状，但并不能有效阻止疾病进展。直接针对α-突触核蛋白的扩散可能会引起毁灭性的甚至可能阻止帕金森病的治疗方法。
这类治疗方法在未来几年可能会变得越来越重要。帕金森病和神经退行目前主要影响。随着未来几十年65岁以上美国人的数量增加，更多的人将面临其他帕金森病的更高风险。
"我们面临着人口老龄化的挑战。如何阻止或抑制神经元死亡是一个巨大的问题，"斯特里特马特说。"现在确实是时候在如何抑制这一过程方面取得一些进展了。"