新研究表明，帕金森病中毒性α-突觸核蛋白的擴散可能依賴於神經元內部的關鍵運輸機制。 這些發現暗示了一種可能的策略，可以減緩疾病的進展。 圖片來源：Shutterstock研究人員已確定神經元表面有兩種蛋白質可能有助於推動帕金森病在大腦中的擴散。
耶魯醫學院（YSM）的新研究表明，參與運動的大腦神經元表面的兩種蛋白質可能在帕金森病的進展中發揮關鍵作用。
帕金森病是一種神經退行性疾病，其特徵是神經元逐漸退化並死亡。 這種細胞損失與α-突觸核蛋白的積聚有關，這種蛋白質發生錯誤摺疊后可以從一個神經元傳播到另一個神經元。
科學家們仍然不完全瞭解α-突觸核蛋白是如何在細胞間移動的。 《自然·通訊》上發表的一項新研究指出，兩種膜蛋白mGluR4和NPDC1是重要的因素，它們説明將錯誤摺疊的α-突觸核蛋白從死亡的神經元釋放后帶入健康的神經元。
斯蒂芬·斯特裡特馬特，醫學博士，哲學博士。 文森特·科茨神經病學教授和神經科學教授。 圖片來源：耶魯醫學院
該研究的資深作者、耶魯醫學院神經病學文森特·科茨教授兼神經科學系主任斯蒂芬·斯特裡特馬特醫學博士表示，這一發現可能有助於開發更好的帕金森病治療方法。
他說：「錯誤摺疊的α-突觸核蛋白是『帕金森病的病理標誌』。 '如果我們理解了它是如何進入神經元的，我們或許可以阻斷或減緩疾病的進展，『他補充道。 但要做到這一點，『我們需要瞭解其擴散的分子機制。 '"
α-突觸核蛋白的運輸
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帕金森病在內的神經退行性疾病正成為美國日益嚴重的健康問題。 帕金森基金會估計，目前美國約有110萬人患有帕金森病，每年新增近9萬例診斷。
帕金森病通常會導致與運動相關的癥狀，包括震顫、平衡問題和運動遲緩。 這些癥狀與錯誤摺疊的α-突觸核蛋白在運動相關腦細胞中的積聚有關。 隨著這種蛋白質從一個神經元傳播到另一個神經元，癥狀會變得更嚴重。
α-突觸核蛋白進入新細胞的一種可能方式是附著在細胞表面的蛋白質上。 為了測試這種可能性，斯特裡特馬特和他的同事們生成了4400組細胞，每組設計用於表達不同的表面蛋白，並檢查它們中是否有任何一種與錯誤摺疊的α-突觸核蛋白結合。
上圖：健康小鼠黑質中的多巴胺細胞（綠色）。 中圖：暴露於錯誤摺疊α-突觸核蛋白的小鼠中多巴胺細胞退化。 下圖：缺乏mGluR4和NPDC1的小鼠在暴露於錯誤摺疊α-突觸核蛋白后，多巴胺細胞得以保存。 圖片來源：耶魯醫學院
大多數表面蛋白並未與之結合。 然而，有16種蛋白確實與之結合，其中包括在帕金森病中退化的腦區——黑質中的人類多巴胺神經元中發現的兩種。 研究人員發現，這兩種蛋白質mGluR4和NPDC1將錯誤摺疊的α-突觸核蛋白帶入了細胞。
阻止帕金森病病理擴散
這些結果使斯特裡特馬特和他的同事們懷疑mGluR4和NPDC1可能説明α-突觸核蛋白在神經元之間移動。 為了進一步研究，研究人員對小鼠進行了基因工程改造，使mGluR4或NPDC1不再發揮功能，然後引入錯誤摺疊的α-突觸核蛋白。
在正常小鼠中，引入的錯誤摺疊α-突觸核蛋白在大腦中積聚，動物出現了類似帕金森病的癥狀。 缺乏功能性mGluR4或NPDC1的小鼠則沒有表現出相同的模式。 研究人員還發現，在帕金森病小鼠模型中移除這兩種表面蛋白的基因降低了死亡風險並減緩了癥狀進展。
綜合來看，這些實驗表明mGluR4和NPDC1共同作用，説明將錯誤摺疊的α-突觸核蛋白帶入小鼠的神經元。
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馬特表示，這些發現指出了帕金森病治療的一個可能新途徑。 目前的治療方法主要説明管理癥狀，但並不能有效阻止疾病進展。 直接針對α-突觸核蛋白的擴散可能會帶來能夠減緩甚至可能阻止帕金森病的治療方法。
這類治療方法在未來幾年可能會變得越來越重要。 帕金森病和其他神經退行性疾病主要影響老年人。 隨著未來幾十年65歲以上美國人的數量增加，更多人將面臨患上帕金森病的更高風險。
「我們面臨著人口老齡化的挑戰。 如何阻止或減緩神經元死亡是一個巨大的問題，「斯特裡特馬特說」。 "現在確實是時候在如何減緩這一過程方面取得一些進展了。"
參考文獻：Azucena Perez-Canamas、陳明明、Leire Almandoz-Gil、Nabab Khan、唐思傑、Allyson Ho、Erik C. Gunther和Stephen M. Strittmatter撰寫的《mGluR4-NPDC1複合物介導α-突觸核蛋白纖維誘導的神經退行性病變》，2025年12月25日發表於《自然·通訊》。 DOI: 10.1038/s41467-025-67731-3