紐約州布法羅訊——細胞內的蛋白質液滴承擔著重要的生物學功能，但在阿爾茨海默病等神經退行性疾病中，這些類液體液滴會形成固態原纖維團塊。 這一過程破壞了液滴的正常生理功能，包括穩定幫助神經元內部物質運輸的微管結構。
那麼，科學家如何在允許蛋白質液滴繼續發揮功能的同時，阻止原纖維的形成？ 紐約州立大學布法羅分校的生物物理學家報告稱，他們發現了一種利用細胞內天然存在的小分子的方法。 在發表於《自然通訊》的研究中，他們證實代謝物L-精氨酸能夠增強蛋白質液滴的穩定性，保護其不轉化為澱粉樣原纖維，從而維持其組裝和穩定微管的能力。
該研究為識別抑制或延緩病理性原纖維形成的分子提供了原理性證明，且這些分子不會影響維持生理功能所必需的液滴作用。
"這些發現表明，功能性相關的蛋白質液滴形成與疾病相關的原纖維形成是兩個可分離的過程，我們的細胞可能已有方法讓液滴正常運作而不導致不可逆的聚集。" 該研究通訊作者、紐約州立大學布法羅分校物理系教授普里亞· R·班納吉博士表示。
班納吉的研究聚焦於由蛋白質、RNA和DNA構成的液滴。 這些生物分子凝聚體在正常細胞過程中發揮關鍵作用，但在多種神經退行性疾病以及癌症中表現異常。
其中一種名為Tau的蛋白質可形成液滴，這些液滴會逐漸轉化為澱粉樣原纖維。 Tau原纖維是阿爾茨海默病以及一類稱為Tau蛋白病的疾
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病中典型的蛋白團塊。 但與形成於神經元外部的知名澱粉樣-β斑塊不同，Tau原纖維在神經元內部累積。
在本研究中，班納吉團隊採用自下而上的生物工程方法，利用工程化Tau蛋白重現了類液體蛋白質液滴形成並逐漸轉化為原纖維的過程。 該模型系統揭示原纖維形成發生在液滴表面而非內部。
"這意味著液滴內部保持類液體態並具有功能，但液滴介面存在風險，很可能促進原纖維形成。" 班納吉實驗室博士生、該研究第一作者塔倫·塞夫蘭·馬亨德蘭表示，"因此有可能在保持液滴完整的同時，阻止介面處的原纖維形成。 "
在篩選了多種小分子（包括細胞內天然存在的分子）后，研究人員發現L-精氨酸能在維持蛋白質液滴功能性狀態的同時，抑制凝聚體介面上澱粉樣原纖維的形成。
"健康細胞可能已在使用L-精氨酸等小分子來穩定功能性液滴，防止其轉化為導致多種神經系統疾病的毒性聚集體。" 班納吉表示，「像L-精氨酸這樣的分子凸顯了細胞微環境在阻止病理性過程中的重要性，我們所展示的原理性方法可為開發針對阿爾茨海默病中原纖維形成的靶向小分子藥物提供指導。 "
該研究獲得了美國國立衛生研究院、國家科學基金會、聖裘德兒童研究醫院、韋爾奇基金會和陳-紮克伯格倡議組織的支援，並與德克薩斯大學奧斯丁分校合作完成。